N°2

Restitution organisée des connaissances (10 points)

Lisez les données suivantes : 

La chymotrypsine est une peptidase, du groupe des hydrolases, présente dans le suc pancréatique ; elle agit dans l'intestin grêle en milieu basique. Elle est composée de 241 acides aminés formant trois chaînes peptidiques de tailles inégales. La numérotation de 1à 245 tient compte de ce que l'enzyme provient d'un précurseur inactif (le chymotrypsinogène) de 245 acides aminés. Des ponts disulfures entre certains acides aminés (cystéine) stabilisent la molécule. Cette enzyme possède une grande spécificité d'action : elle rompt les liaisons peptidiques au niveau de certains acides aminés dits "hydrophobes", tels que la phénylalanine, la tyrosine, le tryptophane. Voici des données concernant la molécule de chymotrypsine :

        a) Deux lots d'acides aminés A et B constituent le site actif de l'enzyme.

        b) Les acides aminés A ont des propriétés hydrophobes. Si l'on modifie ces acides

            aminés, l'enzyme ne reconnaît pas son substrat.

        c) Trois acides aminés B (acide aspartique, histidine, sérine) se retrouvent dans une

            position similaire dans d'autres enzymes de type hydrolase.

        d) Si un seul de ces trois acides aminés est modifié, le substrat n'est pas hydrolysé 

            malgré la formation du complexe enzyme-substrat.

        e) Si on place dans le milieu des substances qui se lient à l'une des deux parties du site 

            actif, l'activité enzymatique est nulle ou faible selon la force des liaisons établies

            entre l'enzyme et la substance inhibitrice.

Quelle caractéristiques enzymatiques peut-on mettre en évidence par l'analyse et l'interprétation des données précédentes ?

Analyse d'expériences (10 points)

Lors de la germination d'une graine, les réserves qui y sont stockées, l'amidon par exemple, sont utilisées pour le développement de la jeune plantule, selon la réaction :

               amidon + eau  " maltose

   - Première expérience :

     Une boîte de Pétri est remplie de gélose additionnée d'empois d'amidon. Des grains de blé ou

     de maïs en cours de germination sont coupés dans le sens de la longueur et déposés dans la

     boîte, avec leur section au contact de la gélose.

     Quelques jours plus tard, un test à l'eau iodée montre une absence de coloration autour des

     grains.

   - Expérience complémentaire :

         a) Découper la gélose dans les zones non colorés et mettre en évidence un glucide réducteur

             (test à la liqueur de Fehling).

         b) Broyer des grains (10 à 15 g), les laisser 20 minutes dans 100mL d'eau. Filtrer et

             observer que le filtrat a une action sur l'empois d'amidon.

         c) Ajouter un peu d'empois d'amidon dilué sur les plages non colorées de l'expérience

             initiale, après avoir ôté les grains. Quelques heures plus tard, un nouveau test à l'eau

             iodée donne une coloration jaune.

1) Dans la première expérience, que cherche-t-on à montrer avec le test à l'eau iodée ?

2) Que s'est-il passé au niveau des zones non colorées ?

3) Parmi toutes les expériences réalisées, quelle est celle qui montre que la transformation est liée

    à l'action d'une enzyme ?

4) Quelle propriété commune à tous les catalyseurs est suggérée par l'expérience c ?